VÍDEO - CONHECENDO OS ALIMENTOS

VITAMINAS

• As vitaminas são substâncias orgânicas necessárias em pequeníssima quantidade e que o organismo não consegue produzir.
• São alimentos reguladores ou seja, controlam vária atividades da célula e funções do corpo;
• São necessárias em quantidade muito pequena em relação à dos demais nutrientes.A explicação é que as vitaminas trabalham em conjunto com as enzimas e não são gastas no processo;
• Uma pequena fração de cada vitamina é eliminada pela urina ou destruida na própria célula;
• as vitaminas não são fabricadas pelo organismo,temos de ingeri-las através dos alimentos.

VITAMINAS LIPOSSOLÚVEIS E HIDROSSOLÚVEIS

VITAMINAS LIPOSSOLÚVEIS

Vitaminas: A, D, E e K.Dissolvem-se bem em gordura e são encontradas associadas a gorduras no leite.no queijo,na gema de ovo,na carne e no fígado.Por serem armazenadas no fígado,nosso corpo pode ter reservas´por um tempo prolongado,mas a ingestão excessiva dessas vitaminas pode causar problemas nesse e em outros órgãos.

VITAMINAS HIDROSSOLÚVEIS

Vitaminas C e pelas do complexo B(vitaminas B1, B2, B6, B12,dentre outras).Dissolvem-se bem em água,sendo encontradas,geralmente,nos vegetais,exceto a B12,praticamente exclusiva de alimentos animais.Nosso corpo armazena pouco armazena pouco dessas vitaminas,eliminando o excesso pela urina.Por isso,elas precisam ser consumidas com mais regularidade(não necessariamente todos os dias).A exemplo das lipossolúveia,o consumo exagerado de vitaminas hidrossolúveis também pode causar problemas,mas,como o excesso é eliminado pela urina,o risco é menor.

PROTEÍNAS

As proteínas são compostos orgânicos formados por unidades chamadas aminoácidos.

São vinte aminoácidos que diferem quanto ao radical.

Ex:Glicina = O radical é um átomo de hidrogênio.

Alanina = O radical é o CH3

LIGAÇÃO PEPTÍDICA

É a ligação entre dois aminoácidos vizinhos em uma molécula de proteína,ocorre entre o grupo NH2(amina) de um aminoácido e o grupo COOH(carboxila) do outro.O grupo carboxila perde -OH(hidróxila) e o grupo amina perde -H , formando uma molécula de H2O(água)- Síntese por desidratação.

TIPOS DE PEPTÍDIOS

Peptídios são moléculas resultantes da união de aminoácidos.

• Dipeptídios - 2  aminoácidos
• Tripeptídios - 3 aminoácidos
• Tetrapeptídios - 4 aminoácidos

Ou

• Oligopeptídios - poucos aminoácidos
• Polipeptídios - muitos aminoácidos

EM QUE DIFEREM AS PROTEÍNAS

• Quantidade de aminoácidos da cadeia polipeptídica;
• Tipos de aminoácidos presentes na cadeia;
• Seqüência em que os aminoácidos estão unidos na cadeia.

Há um número imenso de combinações possíveis entre os vinte tipos de aminoácidos nas proteínas.

Uma pessoa pode ter entre 100 mil a 200 mil tipos diferentes de proteínas.

AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS

Os aminoácidos podem ser obtidos de duas maneiras: ingeridos em alimentos ricos em proteínas ou produzidos pelas células a partir de outras moléculas orgânicas.

Os seres autotróficos conseguem produzir os 20 tipos de aminoácidos necessários para a produção de suas proteínas.

Nós não conseguimos produzir alguns aminoácidos e por isso precisamos recebê-los prontos na alimentação.

• Aminoácidos essenciais: São aqueles que um organismo não consegue  produzir.
• Aminoácidos não essenciais ou naturais: São os que podem ser produzidos a partir de  outras substâncias celulares.

Nossas células são incapazes de fabricar oito dos vinte tipos de aminoácidos que compõem as proteínas(isoleucina,leucina,valina,fenilalanina,metionina,treonina,triptofano e lisina)

Os aminoácidos essenciais para os seres humanos devem ser obtidos pela ingestão de alimentos ricos em proteínas:carne,leite,queijo e outros alimentos de origem animal.

  

ARQUITETURA DAS PROTEÍNAS

• Estrutura Primária: É a seqüência linear de aminoácidos de uma cadeia polipeptídica.
• Estrutura Secundária: É resultante do enrolamento e dobramento do filamento protéico sobre si mesmo.A maioria tem enrolamento helicoidal,parecido a um fio de telefone,é causado pela atração entre certos grupos de aminoácidos próximos.
• Estrutura Terciária: Se forma quando a cadeia polipeptídica helicoidal geralmente dobra-se sobre si mesma.
• Estrutura Quaternária: Muitas proteínas são formadas por uma única cadeia polipeptídica(albumina).Quando formadas por duas ou mais cadeias unidas apresentam estrutura quaternária(hemoglobina - 4 cadeias).

DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS

A temperatura,a acidez,a concentração de sais e a polaridade do meio podem afetar a estrutura espacial das proteínas,fazendo com que suas moléculas se desenrolem e percam a cofiguração original.

Albimina - Clara do ovo aquecida.

FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS

• Citoesqueleto: Esqueleto interno formado por filamentos protéicos que da forma as células;membranas celulares;consistência ao citoplasma
• Transportam oxigênio no sngue de muitos animais - Hemoglobina;
• Algumas são hormônios(substâncias químicas que controlam diferentes funções);
• Anticorpos(que combatem microrganismos e outros invasores do corpo;
• Elas são ainda fundamentais para o funcionamento dos organismos,pois as reações do metabolismo dependem das enzimas(a maior parte destas é proteína).

ENZIMAS

• Praticamente todas as reações químicas são estimuladas por proteínas chamadas enzimas(aumentam a velocidade das reações).
• Substâncias inorgânicas que aceleram as reações são chamadas de Catalisadores.Por isso as enzimas são chamadas de Catalisadores Biológicos.
• São moléculas polipeptídicas grandes enroladas sobre si mesmas de modo a formar um glóbulo com uma espécie de "encaixe".É aí que as moléculas sobre as quais a enzima atua,os substratos enzimáticos ,se encaixam para serem modificados.Esse lical de encaixe é chamado de centro ativo da enzima.

NOME DA ENZIMA

Nome do substrato(proteína,lipídio,carboidrato) + Sufixo ASE

Enzimas que digerem proteínas: Prot  + ASE = PROTEASE

Enzimas que digerem lipídios: Lip + ASE = LIPASE

Denominações mais específicas:enzima que transforma o açúcar Sacarose em Glicose e Frutose é chamada Sacarase.

MODELO CHAVE- FECHADURA

Especificidade das enzimas por elas se encaixarem perfeitamente aos seus substratos,como uma chave se encaixa à sua fechadura.

INIBIÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA

A atividade de muitas enzimas é inibida por alguns fatores.
Fatores que afetam a atividade das enzimas:

• Temperatura:O aumento da temperatura aumenta a velocidade das reações químicas,mas se aumentar muito a temperatura diminui a velocidade por conta da desnaturação da enzima.A temperatura ótima das enzimas humanas é de 35° a 40° C.
• Grau de acidez (pH): O pH = potencial hidrogeniônico,mede a concentração de H (hidrogênio) no meio.Quanto mais H mais ácido.A escala de pH vai de 0 a 14.pH < 7,0 = pH ácido; pH =7,0 =pH neutro;pH > 7,0 = pH básico.Cada enzima  tem seu pH ótimo de atuação,no qual sua atividade é máxima.O pH da maioria é 7,0.